ANALISI STRUMENTALE DI BIOMOLECOLE
Anno accademico 2018/2019 - 1° annoCrediti: 6
SSD: CHIM/03 - CHIMICA GENERALE E INORGANICA
Organizzazione didattica: 150 ore d'impegno totale, 103 di studio individuale, 35 di lezione frontale, 12 di esercitazione
Semestre: 2°
Obiettivi formativi
Apprendimento delle tecniche per lo studio delle biomolecole
Modalità di svolgimento dell'insegnamento
Lezioni frontali
Prerequisiti richiesti
Chimica di base
Fisica di base
Chimica Fisica
Frequenza lezioni
La frequenza delle lezioni è obbligatoria
Contenuti del corso
Le basi fisiche della spettroscopia NMR. Momento nucleare angolare e magnetico. Nuclei in un campo magnetico statico.
Principi di base dell’esperimento NMR. Le condizioni di risonanza. L’impulso. Il rilassamento. La trasformata di Fourier.
Chemical Shift. Influenza della densità di carica sul chemical shift. Corrente d’anello.
Costanti di Accoppiamento. Equivalenza, simmetria e chiralità (sistemi omotropici, enantiotopici e diastereotopici). Notazione per i sistemi di spin. Regole di molteplicità. Dipendenza della costante di accoppiamento dall’angolo di legame.
Aspetti sperimentali. Impulso di eccitazione. Registrazione della FID. Quadrature detection. Funzioni finestra.
Esperimenti di doppia risonanza. Semplificazione dello spettro attraverso disaccoppiamento selettivo. Effetto NOE. Disaccoppiamento in 13C NMR.
Spettroscopia NMR 2D. Acquisizione dei dati. Rappresentazione grafica. Tecniche COSY. TOCSY, ETCOR, NOESY e ROESY. Cenni sul NMR 3D e 4D per lo studio di proteine.
Equilibri di scambio. Tecniche per lo studio dei processi di scambio.
MRI. Principi e agenti di contrasto utilizzati.
Spettroscopia di dicroismo circolare. Teoria dell' attività ottica. Regole di selezione. Accoppiamento eccitonico. Accoppiamento statico e dinamico. Regola dell'ottante. Spettri CD di biomolecole.
Spettroscopie XAS. Principi. Applicazioni della spettroscopia EXAFS per lo studio di metallo proteine.
Testi di riferimento
The Basics of NMR by J.P. Hornak Hypertext based NMR course http://www.cis.rit.edu/htbooks/nmr/nmr-main.htm
Horst Friebolin Basic One- and Two-Dimensional NMR Spectroscopy Wiley.VCH
Alison Rodger, Bengt Nordén Circular Dichroism and Linear Dichroism Oxford University Press
Materiale fornito dal docente
Programmazione del corso
| Argomenti | Riferimenti testi | |
|---|---|---|
| 1 | Le basi fisiche della spettroscopia NMR. Momento nucleare angolare e magnetico. Nuclei in un campo magnetico statico. | |
| 2 | Principi di base dell’esperimento NMR. Le condizioni di risonanza. L’impulso. Il rilassamento. La trasformata di Fourier. | |
| 3 | Chemical Shift. Influenza della densità di carica sul chemical shift. Corrente d’anello. | |
| 4 | Costanti di Accoppiamento. Equivalenza, simmetria e chiralità (sistemi omotropici, enantiotopici e diastereotopici). Notazione per i sistemi di spin. Regole di molteplicità. Dipendenza della costante di accoppiamento dall’angolo di legame. | |
| 5 | Aspetti sperimentali. Impulso di eccitazione. Registrazione della FID. Quadrature detection. Funzioni finestra. | |
| 6 | Esperimenti di doppia risonanza. Semplificazione dello spettro attraverso disaccoppiamento selettivo. Effetto NOE. Disaccoppiamento in 13C NMR. | |
| 7 | Spettroscopia NMR 2D. Acquisizione dei dati. Rappresentazione grafica. Tecniche COSY. TOCSY, ETCOR, NOESY e ROESY. Cenni sul NMR 3D e 4D per lo studio di proteine. | |
| 8 | Equilibri di scambio. Tecniche per lo studio dei processi di scambio. | |
| 9 | MRI. Principi e agenti di contrasto utilizzati. | |
| 10 | Spettroscopia di dicroismo circolare. Teoria dell' attività ottica. Regole di selezione. Accoppiamento eccitonico. Accoppiamento statico e dinamico. Regola dell'ottante. Spettri CD di biomolecole. | |
| 11 | Spettroscopie XAS. Principi. Applicazioni della spettroscopia EXAFS per lo studio di metallo proteine. |
Verifica dell'apprendimento
Modalità di verifica dell'apprendimento
Prova scritta e prova orale
Esempi di domande e/o esercizi frequenti
Saranno disponibili su studium