METODI ANALITICI AVANZATI, BIOSENSORI E lab-on-chip

Il corso si prefigge di fornire allo studente adeguata conoscenza di alcune delle più avanzate metodologie analitiche utilizzate per lo studio di sistemi biomolecolari. Lo studente comprenderà quali possibilità siano oggi offerte da alcune delle più avanzate tecniche analitiche nello studio pdei complessi sistemi biomolecolari.

Conoscenza e capacità di comprensione:

Conoscenza dei principi di funzionamento e delle principali applicazioni di tecniche di spettrometria di massa, microscopia e dei biosensori nell'ambito dei sistemi biomlecolari.

Conoscenza e capacità di comprensione applicate:

Capacità di applicare le conoscenze di chimica analitica strumentale per ideare e sostenere argomentazioni in riferimento agli argomenti trattati nel corso

Autonomia di giudizio:

Capacità di interpretazione di dati sperimentali sulla base delle conoscenze acquisite.

Abilità comunicative –

Acquisire proprietà di linguaggio ed una adeguata capacità di presentazione degli argomenti trattati nel corso

Capacità di apprendere

Sviluppare le competenze necessarie per intraprendere studi più avanzati che prevedono un alto grado di autonomia.

Lezioni frontali su tutti gli argomenti affrontati durante il corso. Si farà uso di vari supporti alla didattica incluse presentazioni PowerPoint;

Qualora l'insegnamento venisse impartito in modalità mista o a distanza potranno essere introdotte le necessarie variazioni rispetto a quanto dichiarato in precedenza, al fine di rispettare il programma previsto e riportato nel syllabus.

Conoscenza delle nozioni di base relative a: Chimica generale, Chimica Fisica, Chimica Organica e Chimica Analitica,

La frequenza è obbligatoria così come precisato nel Regolamento didattico del corso di laurea e nel Regolamento didattico di Ateneo (art. 24). Tali regolamenti prevedono anche i casi per i quali possa essere riconosciuta una dispensa totale o parziale dall’obbligo.

Biosensori

Introduzione sull’evoluzione dei sensori e biosensori. Principali caratteristiche di un biosensore. Componenti di un biosensore. Recettori biologici. Procedure di immobilizzazione di recettori su superfici: Screen printing technology. Metodi di intrappolamento fisico. Polimeri conduttori. Metodi di immobilizzazione covalente. Interazioni non specifiche. Trasduttori ottici: assorbimento e luminescenza, fibre ottiche, chemiluminescenza, Surface plasmon resonance e localized surface plasmon resonance, rigenerazione di superfici,informazioni sulla cinetica di reazione, surface plasmon resonance imaging. Trasduttori elettrochimici: potenziometrici, amperometrici, conduttometrici. Trasduttori piezoelettrici.

Microscopia

Microscopia ottica Caratteristiche di un microscopio ottico, Risoluzione, Numerical aperture, Criteri di Rayleigh e Sparrow, Risoluzione ed ingrandimento, Ingrandimento ed illuminazione, Profondità di campo, Microscopia confocale, Microscopia in fluorescenza, Effetto FRET.

Microscopia elettronica. De Broglie e principio di Heisenberg, Interazione elettrone-materia. Elettroni secondari, backscattered, Elettroni secondari, backscattered ed Auger,

Microscopia elettronica a scansione, Diametro fascio elettronico e risoluzione, immagini elettroni secondari e backsacttered. Sorgenti elettroniche, Microscopia elettronica in trasmissione, Formazione dell’immagine TEM

Microscopie a sonda. Atomic Force Microscopy, principi di funzionamento, trasduttori piezoelettrici, punte e cantilever. Atomic Force microscopy, forze coinvolte, modalità operative: contact mode, non-contact mode, tapping mode, studi di folding di proteine ed interazioni biomolecolari

Spettrometria di massa:

Concetti base ed uso in ambito biochimico. Sorgenti ioniche: EI, CI, FD, FAB. SIMS, LD-MS, MALDI, ESI. Analizzatori di massa: Settore magnetico, Quadrupolo, Tempo di volo, ICR-MS, Trappola ionica: equazione di Mathieu, frequenza secolare, modalità di funzionamento, intrappolamento ioni, isolamento, eccitazione risonante, Esperimenti di SIM, MS/MS, tecniche ifenate. Sorgente MALDI, principi e modalità di formazione degli ioni.

Analisi di sistemi proteici: Determinazione massa molecolare, peptide mass mapping, Algoritmi per protein mass mapping.

-Skoog, Leary, “Chimica Analitica Strumentale”, Edises.

-Dispense o altro materiale fornito dal docente

Prova orale: discussione orale della durata necessaria ad accertare il livello di conoscenza perseguito dallo studente sugli argomenti affrontati durante le lezioni frontali. Verrà verificata inoltre la capacità dello studente ad esporre i contenuti teorici con un linguaggio scientifico appropriato e il senso critico acquisito nell'affrontare problematiche di carattere applicativo;

La verifica dell’apprendimento potrà essere effettuata anche per via telematica, qualora le condizioni lo dovessero richiedere.

-Descrivere i principi di funzionamento della trappola ionica

-Descrivere dettagliatamente le procedure chimiche da utilizzarsi per l'immobilizzazione covalente di sistemi molecolari su superfici.